Niebezpieczna żelatyna

Podziel się!000

Czy w żelatynie mogą znajdować się priony? Czy zagrażają zdrowiu konsumentów? Warto się nad tym zastanowić bez polityczno-gospodarczego podtekstu.

Żelatyna nie ma koloru, zapachu ani smaku, sprzedawana bywa w formie płatków, proszku, listków. W wodzie pęcznieje, wiążąc jej 10 razy więcej niż sama waży. Rozpuszcza się w gorącej wodzie, glicerynie, kwasie octowym, ale nie w alkoholu. Znajduje się w tak wielu produktach przemysłowych, że życie bez niej wydaje się niemożliwe. Żelatyna jest składnikiem galaretek, konserw mięsnych, lodów, niektórych margaryn, cukierków i wyrobów czekoladowych, ciast, jogurtu, preparowanej bitej śmietany, soków jarzynowych, kiełbas i salami. Służy do produkcji kapsułek, tabletek, gąbek chirurgicznych, preparatów witaminowych i kosmetycznych, a także filmów, barwników drukarskich, sztucznego jedwabiu, zapałek, tkanin. A przecież nie jest to jeszcze pełna lista jej zastosowań.

Żelatynę wytwarza się z naturalnego białka – kolagenu. U niektórych zwierząt stanowi on 60% wszystkich białek. Należy do grupy. tzw. białek strukturalnych, utrzymujących określony kształt ciała. Odkryto co najmniej 25 genów kodujących różne odmiany kolagenu, które łączą się w organizmie w rozmaitych kombinacjach. Do tej pory poznano 15 typów kolagenu, choć z 25 różnych cząsteczek można by utworzyć, teoretycznie, ponad 10 tys. wariantów.

Kolagen znajduje się w chrząstkach, kościach, ścięgnach, skórze, rogach, kopytach, piórach, skorupie żółwia, skórze i pęcherzu pławnym ryb. Wydzielany jest przez syntetyzujące go komórki do przestrzeni międzykomórkowych, tworząc tzw. matrix, czyli rusztowanie strukturalne. Aby spełniać tę funkcję, formuje wielostopniowe struktury włókniste – najpierw pojedyncze nici, z nich wiązki, potem włókienka, które łączą się we włókna widoczne gołym okiem.

Białka to liniowe łańcuchy składające się z ponad 20 różnych aminokwasów. Skład kolagenu jest nietypowy. Najmniejszy aminokwas, glicyna, stanowi 27% wszystkich jego aminokwasów, a prolina z hydroksyproliną łącznie 25%. Zatem średnio co czwarty aminokwas w kolagenie to glicyna i także co czwarty to prolina lub jej hydroksypochodna. To decyduje o regularnej budowie łańcucha kolagenu i możliwości powstawania stabilizujących ją wiązań między różnymi łańcuchami.

Procedura przemysłowego otrzymywania żelatyny z kości bydlęcych przypomina opisy kotła czarownic z bajek braci Grimm. Jest tam kolejno gorąca woda, suszenie w temperaturze ponad 100oC, pięć dni przetrzymywania w kwasie solnym, 50 dni w ługu, znów ekstrakcja gorącą wodą, wreszcie na koniec czterosekundowa sterylizacja w 140oC. Otrzymany preparat zwany żelatyną jest mieszaniną różnej długości fragmentów łańcuchów kolagenu; skład aminokwasowy żelatyny w zasadzie nie różni się od kolagenu, z którego ją wytworzono. Polacy, dyskutując w lutym i marcu o żelatynie, zastanawiali się także nad możliwością zakażenia się „chorobą szalonych krów” po spożyciu bydlęcej żelatyny. Wywołujących ją prionów nie udaje się w pełni zniszczyć nawet w warunkach bardziej ekstremalnych niż te, w jakich produkuje się żelatynę: 10 razy bardziej stężonym kwasem, 20 razy bardziej stężonym ługiem i temperaturą 220oC.

Pięć lat temu w Szkocji ogłoszono wyniki badań zleconych przez europejskich przedstawicieli przemysłu żelatynowego, w których wykazano niezbicie, że dwie główne procedury stosowane w procesie produkcji – traktowanie ługiem i kwasem – nie obniżają zakaźnej aktywności prionów. W kwietniu 1996 roku Światowa Organizacja Zdrowia (WHO) wydała pierwsze oświadczenia na temat możliwości przenoszenia zakaźnych prionów z żelatyną. W tym samym roku zarówno WHO, jak i odpowiednie urzędy w Wielkiej Brytanii zakazały stosowania do produkcji żelatyny kolagenu pochodzącego z kraju, w którym występuje „choroba szalonych krów”.

Około 65% światowej produkcji to żelatyna z surowca bydlęcego. W Australii, Afryce Płd. i Nowej Zelandii używa się także tkanek owczych. W Europie do wyrobów farmaceutycznych i w przetwórstwie żywności stosuje się jako surowiec materiał z trzody chlewnej. Możliwa jest także produkcja żelatyny z ryb. To ważne, bowiem świnie i ryby nie chorują na choroby prionowe.

Jest pewne, że tkanki łączne zwierząt chorych zawierają mniej prionów niż mózg. Ponieważ jednak test na oznaczenie prionów jest mało czuły, a na wyniki trzeba długo czekać, trudno ocenić, czy kolagenowi towarzyszą priony i w jakiej ilości. Jest to tym trudniejsze, że kontaktuje się on z krwią i tkanką nerwową, a wiadomo, że można się zakazić chorobą prionową przez krew.

Artykuł pochodzi z „Wiedzy i Życia” nr 5/1998

Nadesłał/a: Bresch